Dictionnaire médical

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Digestion des protides

Physiologie de la digestion, gastroentérologie N. f. * digestion : du latin digestio {-digestion, -digestif}, distribution, répartition, relatif aux phénomènes enzymatiques intestinaux ; * protide : le mot protéine est apparu vers 1838 et est issu du grec tardif prôteios, signifiant "qui occupe le premier rang" ou "de première qualité", lui-même dérivé de protos, premier et du suffixe ine qui transforme un mot ou un adjectif en substantif. D'après le Dictionnaire Étymologique de la Langue Française, le mot protéine a été introduit par le chimiste suédois Berzelius dans un écrit en français : "la matière organique, étant un principe général de toutes les parties constituantes du corps animal {...}, pourrait se nommer "protéine". Quelques renseignements préalables dur les protéines. Les protides sont des composés quaternaires, essentiellement formés de C, H, O et N (carbone, hydrogène, oxygène et azote). On distingue les acides aminés, éléments unités, les peptides (moins de 60 acides aminés enchaînés) et les protéines qui comprennent plus de 60 acides aminés et dont certaines sont de très grandes molécules ou macromolécules. Les acides aminés sont reliés par des liaisons peptidiques en chaînes plus ou moins complexes et forment des structures que l'on qualifie de primaire, secondaire, tertiaire ou quaternaire. La structure primaire est le squelette de la protéine, enchaînement (ou séquence) d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Ces molécules souvent très longues subissent des repliements et forment les structures secondaires : hélice a (alpha), feuillets plissés b (bêta) ou triple hélices. Exemples de protéines avec structure en hélice alpha : es kératines dans les ongles, les cheveux, la laine. Autre structure secondaire : les feuillets plissés bêtas, avec comme exemple la soie : 2 ou plusieurs chaînes peptidiques détendues qui sont liées en feuillets par des liaisons hydrogène. Quant à la structure en triple hélice (ou en câble), on la rencontre dans le collagène, particulièrement important dans les cartilages, les tendons, la cornée, les sous-couches de la peau, entre autres. La structure tertiaire est une chaîne qui comprend à la fois des zones primaires, des hélices alpha et des feuillets plissés bêta. Elle est généralement repliée sur elle-même et c'est pour laquelle on lui donne le nom de protéine globulaire. Exemples : la myoglobine, le lysozyme. La structure quaternaire est en fait une association de 2 ou plusieurs structures tertiaires. Exemple l'hémoglobine, dans les hématies, qui est formée de 4 chaînes peptidiques. Classification très simplifiée des protéines : les holoprotéines formées uniquement d'acides aminés et les hétéroprotéines dans lesquelles sont présentes d'autres molécules. Dans les holoprotéines ou protéines simples : * Les protéines fibreuses, insolubles dans l'eau, formées d'hélices alpha et/ou de feuillets plissés bêta. Exemples : le collagène, l'élastine (peau, tendons, vaisseaux), la kératine. * Les protéines globulaires, solubles dans l'eau. Exemples : les enzymes, les hormones, les anticorps, l'actine et la myosine . Dans les hétéroprotéines ou protéines complexes : * Les phosphoprotéines, associées à l'acide phosphorique ; ex. la caséine du lait. * Les glycoprotéines, associées à un ou plusieurs glucides ; ex. les molécules des groupes sanguins. * Les lipoprotéines, associées à un ou plusieurs lipides. * Les chromoprotéines qui sont associées à un pigment ; ex. l'hémoglobine, les chlorophylles. Pour plus de renseignements, notamment sur la synthèse des protéines, cliquez sur ce lien. Syn. de protéine : protide, protéide. La digestion des protides. La digestibilité des protéines est fonction de leur architecture moléculaire ; trois d'entre elles, des scléroprotéines, sont inattaquables à l'état brut par les sucs digestifs : le collagène, la kératine et l'élastine. La chaleur modifie ces molécules par dépolymérisation (le collagène se transforme en gélatine), les rendant souvent plus digestibles. Pour d'autres protéines, la chaleur agit de diverses façons : le blanc d'œuf cru est très mal digéré, alors qu'il s'hydrolyse facilement après coagulation par la chaleur ; la cuisson des viandes et poissons favorise leur attaque par les sucs digestif, mais trop de cuisson diminue leur digestibilité. Dans notre tube digestif, la digestion des protéines ne commence qu'au niveau de l'estomac. Cette hydrolyse est catalysée par des enzymes sécrétées par la muqueuse gastrique : les pepsines, elles-mêmes activées en milieu acide grâce à l'acide chlorhydrique produit par les puits de la muqueuse. Dans le duodénum, les fragments protéiques sont hydrolysés par le trypsine et la chymotrypsine sécrétées par le pancréas. Résultat : les polypeptides sont transformés en dipeptides (dimère de deux acides aminés) qui seront finalement hydrolysés en acides aminés par des dipeptases situées dans la membrane des cellules intestinales. L'absorption des acides aminés se fait rapidement, dans les premiers 20% de la longueur de l'intestin grêle.

© Georges Dolisi
 
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